Linkner, T., Ambrus, V., Kunkli, B., Szojka, Z., Kalló, G., Csősz, É., Kumar, A., Emri, M., Tőzsér, J., Mahdi, M.: Comparative Analysis of Differential Cellular Transcriptome and Proteome Regulation by HIV-1 and HIV-2 Pseudovirions in the Early Phase of Infection.
Int. J. Mol. Sci. 25 (1), 1-26, 2024.

Póliska, S., Fareh, C., Lengyel, A., Göczi, L., Tőzsér, J., Szatmári, I.: Comparative transcriptomic analysis of Illumina and MGI next-generation sequencing platforms using RUNX3- and ZBTB46-instructed embryonic stem cells.
Front. Genet. 14 1-14, 2024.

Mótyán, J., Tőzsér, J.: Retrovírus-szerű fehérjék az emberi szervezetben.
Biokémia. 48 (1), 5-32, 2024.

Gönczi, M., Teixeira, J., Barrera-Vilarmau, S., Mediani, L., Antoniani, F., Nagy, T., Fehér, K., Ráduly, Z., Ambrus, V., Tőzsér, J., Barta, E., Kövér, K., Csernoch, L., Carra, S., Fuxreiter, M.: Alternatively spliced exon regulates context-dependent MEF2D higher-order assembly during myogenesis.
Nat Comms. 14 1329, 2023.

Nokhoijav, E., Guba, A., Vadadokhau, U., Tőzsér, J., Győri, Z., Kalló, G., Csősz, É.: Comparative Analysis of Amino Acid and Biogenic Amine Compositions of Fermented Grape Beverages.
Metabolites. 13 (8), 1-13, 2023.

Miltner, N., Kalló, G., Csősz, É., Miczi, M., Nagy, T., Mahdi, M., Mótyán, J., Tőzsér, J.: Identification of SARS-CoV-2 Main Protease (Mpro) Cleavage Sites Using Two-Dimensional Electrophoresis and In Silico Cleavage Site Prediction.
Int. J. Mol. Sci. 24 (4), 1-19, 2023.

Hoffka, G., Lountos, G., Needle, D., Wlodawer, A., Waugh, D., Tőzsér, J., Mótyán, J.: Self-inhibited state of Venezuelan equine encephalitis virus (VEEV) nsP2 cysteine protease: a crystallographic and molecular dynamics analysis.
J. Mol. Biol. 435 (6), 1-20, 2023.

Kalló, G., Kumar, A., Tőzsér, J., Csősz, É.: Chemical Barrier Proteins in Human Body Fluids.
Biomedicines. 10 (7), 1-26, 2022.

Kassay, N., Toldi, V., Tőzsér, J., Szabó, A.: Cigarette smoke toxin hydroquinone and misfolding pancreatic lipase variant cooperatively promote endoplasmic reticulum stress and cell death.
PLoS One. 17 (6), 1-19, 2022.

Mótyán, J., Kassay, N., Matúz, K., Tőzsér, J.: Different Mutation Tolerance of Lentiviral (HIV-1) and Deltaretroviral (BLV and HTLV) Protease Precursors.
Viruses-Basel. 14 (9), 1-17, 2022.

Miltner, N., Linkner, T., Ambrus, V., Al-Muffti, A., Ahmad, H., Mótyán, J., Benkő, S., Tőzsér, J., Mahdi, M.: Early suppression of antiviral host response and protocadherins by SARS-CoV-2 Spike protein in THP-1-derived macrophage-like cells.
Front. Immunol. 13 999233, 2022.

Guba, A., Bába, O., Tőzsér, J., Csősz, É., Kalló, G.: Fast and Sensitive Quantification of AccQ-Tag Derivatized Amino Acids and Biogenic Amines by UHPLC-UV Analysis from Complex Biological Samples.
Metabolites. 12 (3), 272, 2022.

Nokhoijav, E., Guba, A., Kumar, A., Kunkli, B., Kalló, G., Káplár, M., Somodi, S., Garai, I., Csutak, A., Tóth, N., Emri, M., Tőzsér, J., Csősz, É.: Metabolomic Analysis of Serum and Tear Samples from Patients with Obesity and Type 2 Diabetes Mellitus.
Int. J. Mol. Sci. 23 1-19, 2022.

Mótyán, J., Mahdi, M., Hoffka, G., Tőzsér, J.: Potential Resistance of SARS-CoV-2 Main Protease (Mpro) against Protease Inhibitors: lessons Learned from HIV-1 Protease.
Int. J. Mol. Sci. 23 (7), 1-20, 2022.

Kassay, N., Mótyán, J., Matúz, K., Golda, M., Tőzsér, J.: Biochemical Characterization, Specificity and Inhibition Studies of HTLV-1, HTLV-2, and HTLV-3 Proteases.
Life (Basel). 11 (2), 1-21, 2021.

Linkner, T., Ambrus, V., Kunkli, B., Szojka, Z., Kalló, G., Csősz, É., Kumar, A., Emri, M., Tőzsér, J., Mahdi, M.: Cellular Proteo-Transcriptomic Changes in the Immediate Early-Phase of Lentiviral Transduction.
Microorganisms. 9 (11), 1-21, 2021.

Szabó, A., Toldi, V., Gazda, L., Demcsák, A., Tőzsér, J., Sahin-Tóth, M.: Defective binding of SPINK1 variants is an uncommon mechanism for impaired trypsin inhibition in chronic pancreatitis.
J. Biol. Chem. 296 1-13, 2021.

Miczi, M., Diós, Á., Bozóki, B., Tőzsér, J., Mótyán, J.: Development of a Bio-Layer Interferometry-Based Protease Assay Using HIV-1 Protease as a Model.
Viruses-Basel. 13 (6), 1-20, 2021.

Tóth, F., Tőzsér, J., Hegedűs, C.: Effect of Inducible BMP-7 Expression on the Osteogenic Differentiation of Human Dental Pulp Stem Cells.
International Journal of Molecular Sciences 22 (12), 1-12, 2021.

Kalló, G., Varga, A., Szabó, J., Emri, M., Tőzsér, J., Csutak, A., Csősz, É.: Reduced Level of Tear Antimicrobial and Immunomodulatory Proteins as a Possible Reason for Higher Ocular Infections in Diabetic Patients.
Pathogens. 10 (7), 1-14, 2021.

Mótyán, J., Miczi, M., Oroszlan, S., Tőzsér, J.: Specificity of the HIV-1 Protease on Substrates Representing the Cleavage Site in the Proximal Zinc-Finger of HIV-1 Nucleocapsid Protein.
Viruses-Basel. 13 (6), 1-14, 2021.

Mahdi, M., Mótyán, J., Szojka, Z., Golda, M., Miczi, M., Tőzsér, J.: Analysis of the efficacy of HIV protease inhibitors against SARS-CoV-2·s main protease.
Virol. J. 17 (1), 1-8, 2020.

Golda, M., Mótyán, J., Nagy, K., Matúz, K., Nagy, T., Tőzsér, J.: Biochemical characterization of human retroviral-like aspartic protease 1 (ASPRV1).
Biomolecules. 10 (7), 1-25, 2020.

Gazda, L., Matúz, K., Nagy, T., Mótyán, J., Tőzsér, J.: Biochemical characterization of Ty1 retrotransposon protease.
PLoS One. 15 (1), 1-24, 2020.

Kalló, G., Kunkli, B., Győri, Z., Szilvássy, Z., Csősz, É., Tőzsér, J.: Compounds with Antiviral, Anti-Inflammatory and Anticancer Activity Identified in Wine from Hungary's Tokaj Region via High Resolution Mass Spectrometry and Bioinformatics Analyses.
Int. J. Mol. Sci. 21 (24), 1-20, 2020.

Mótyán, J., Miczi, M., Tőzsér, J.: Dimer Interface Organization is a Main Determinant of Intermonomeric Interactions and Correlates with Evolutionary Relationships of Retroviral and Retroviral-Like Ddi1 and Ddi2 Proteases.
Int. J. Mol. Sci. 21 (4), 1-24, 2020.

Tóth, F., Gáll, J., Tőzsér, J., Hegedűs, C.: Effect of inducible bone morphogenetic protein 2 expression on the osteogenic differentiation of dental pulp stem cells in vitro.
Bone. 132 1-9, 2020.

Scholtz, B., Vo Minh, D., Kiss, C., Tar, I., Kumar, A., Tőzsér, J., Csősz, É., Márton, I.: Examination of Oral Squamous Cell Carcinoma and Precancerous Lesions Using Proximity Extension Assay and Salivary RNA Quantification.
Biomedicines. 8 (12), 1-16, 2020.

Golda, M., Mótyán, J., Mahdi, M., Tőzsér, J.: Functional Study of the Retrotransposon-Derived Human PEG10 Protease.
Int. J. Mol. Sci. 21 (7), 1-22, 2020.

Miczi, M., Golda, M., Kunkli, B., Nagy, T., Tőzsér, J., Mótyán, J.: Identification of Host Cellular Protein Substrates of SARS-COV-2 Main Protease.
Int. J. Mol. Sci. 21 (24), 1-19, 2020.

Bozóki, B., Mótyán, J., Hoffka, G., Waugh, D., Tőzsér, J.: Specificity Studies of the Venezuelan Equine Encephalitis Virus Non-Structural Protein 2 Protease Using Recombinant Fluorescent Substrates.
Int. J. Mol. Sci. 21 (20), 1-26, 2020.

Golda, M., Mótyán, J., Mahdi, M., Tőzsér, J.: Study of the Retrotransposon-Derived Human PEG10 Protease.
Proceedings. 50 (1), 110, 2020.

Szojka, Z., Mótyán, J., Miczi, M., Mahdi, M., Tőzsér, J.: Y44A Mutation in the Acidic Domain of HIV-2 Tat Impairs Viral Reverse Transcription and LTR-Transactivation.
Int. J. Mol. Sci. 21 (16), 1-17, 2020.

Csősz, É., Tóth, F., Mahdi, M., Tsaprailis, G., Emri, M., Tőzsér, J.: Analysis of networks of host proteins in the early time points following HIV transduction.
BMC Bioinformatics. 20 1-18, 2019.

Csősz, É., Deák, E., Tóth, N., Traverso, C., Csutak, A., Tőzsér, J.: Comparative analysis of cytokine profiles of glaucomatous tears and aqueous humour reveals potential biomarkers for trabeculectomy complications.
FEBS Open Bio. 9 (5), 1020-1028, 2019.

Márton, I., Horváth, J., Lábiscsák, P., Márkus, B., Dezső, B., Szabó, A., Tar, I., Piffkó, J., Jakus, P., Barabás, J., Barabás, P., Olasz, L., Kövér, Z., Tőzsér, J., Sándor, J., Csősz, É., Scholtz, B., Kiss, C.: Salivary IL-6 mRNA is a Robust Biomarker in Oral Squamous Cell Carcinoma.
J Clin Med. 8 (11), 1-12, 2019.

Bozóki, B., Mótyán, J., Miczi, M., Gazda, L., Tőzsér, J.: Use of Recombinant Fusion Proteins in a Fluorescent Protease Assay Platform and Their In-gel Renaturation.
JoVE. 143 1-15, 2019.

Bozóki, B., Gazda, L., Tóth, F., Miczi, M., Mótyán, J., Tőzsér, J.: A recombinant fusion protein-based, fluorescent protease assay for high throughput-compatible substrate screening.
Anal. Biochem. 540-541 52-63, 2018.

Mótyán, J., Miczi, M., Bozóki, B., Tőzsér, J.: Data supporting Ni-NTA magnetic bead-based fluorescent protease assay using recombinant fusion protein substrates.
Data in Brief. 18 203-208, 2018.

Tóth, F., Tőzsér, J., Hegedűs, C.: Indukálható bone morphogenetic protein 7 (BMP-7) termelő fogbél eredetű őssejtvonal létrehozása és vizsgálata.
Fogorv. Szle. 111 (2), 38-43, 2018.

Mahdi, M., Szojka, Z., Mótyán, J., Tőzsér, J.: Inhibitory effects of HIV-2 Vpx on replication of HIV-1.
J. Virol. 92 (14), 1-46, 2018.

Csősz, É., Márkus, B., Darula, Z., Medzihradszky-Fölkl, K., Nemes, J., Szabó, E., Tőzsér, J., Kiss, C., Márton, I.: Salivary proteome profiling of oral squamous cell carcinoma in a Hungarian population.
FEBS Open Bio. 8 (4), 556-569, 2018.

Mótyán, J., Müller, V., Tőzsér, J.: Vírus proteázok.
In: Ezerarcú fehérjék. Szerk.: Buday László, Nyitray László, Perczel András, Semmelweis Kiadó, Budapest, 895-907, 2018. ISBN: 9789633314586

Csősz, É., Tóth, N., Deák, E., Csutak, A., Tőzsér, J.: Wound-Healing Markers Revealed by Proximity Extension Assay in Tears of Patients following Glaucoma Surgery.
Int. J. Mol. Sci. 19 (12), 1-19, 2018.

Csősz, É., Deák, E., Kalló, G., Csutak, A., Tőzsér, J.: Diabetic retinopathy: proteomic approaches to help the differential diagnosis and to understand the underlying molecular mechanisms.
J. Proteomics. 150 351-358, 2017.

Budai, M., Tőzsér, J., Benkő, S.: Different dynamics of NLRP3 inflammasome-mediated IL-1[béta] production in GM-CSF- and M-CSF-differentiated human macrophages.
J. Leukoc. Biol. 101 (6), 1335-1347, 2017.

Csutak, A., Steiber, Z., Tőzsér, J., Jakab, A., Berta, A., Silver, D.: Plasminogen Activator Activity in Tears of Pregnant Women.
PLoS One. 12 (5), 1-10, 2017.

Márkus, B., Szabó, K., Pfliegler, V., Petrényi, K., Boros, E., Pócsi, I., Tőzsér, J., Csősz, É., Dombrádi, V.: Proteomic analysis of protein phosphatase Z1 from Candida albicans.
PLoS One. 12 (8), 1-21, 2017.

Márkus, B., Szabó, K., Tőzsér, J., Csősz, É., Dombrádi, V.: Proteomic analysis of protein phosphatase Z1 functions in Candida albicans.
In: Hungarian Molecular Life Sciences, [s.n.], Eger, 159, (2017).

Csősz, É., Lábiscsák, P., Kalló, G., Márkus, B., Emri, M., Szabó, A., Tar, I., Tőzsér, J., Kiss, C., Márton, I.: Proteomics investigation of OSCC-specific salivary biomarkers in a Hungarian population highlights the importance of identification of population-tailored biomarkers.
PLoS One. 12 (5), 1-21, 2017.

Csősz, É., Kalló, G., Márkus, B., Deák, E., Csutak, A., Tőzsér, J.: Quantitative body fluid proteomics in medicine: a focus on minimal invasiveness.
J. Proteomics. 153 30-43, 2017.

Kosztin, N., Tőzsér, J., Csernoch, L., Balatoni, I.: Reasons for and obstacles to cycling in opinions of residents of Debrecen, Hungary.
Apstract. 11 (3-4), 53-60, 2017.

Márkus, B., Pató, Z., Sarang, Z., Albert, R., Tőzsér, J., Petrovski, G., Csősz, É.: The proteomic profile of a mouse model of proliferative vitreoretinopathy.
FEBS Open Bio. 7 (8), 1166-1177, 2017.

Márkus, B., Csősz, É., Tőzsér, J., Emri, M., Szabó, A., Redl, P., Tar, I., Kövér, Z., Olasz, L., Molnár, G., Piffkó, J., Barabás, P., Barabás, J., Márton, I.: A magyar populációban alkalmazható szájüregi laphámrák-specifikus nyál biomarkerek azonosítása tömegspektrometriás és immunológiai módszerek segítségével.
In: A Magyar Fogorvosok Egyesületének Árkövy Vándorgyűlése: Perspektívák a paro-implantológában és a komprehenzív fogászatban, Szegedi Egyetem Fogorvostudományi Kar, Szeged, 66, (2016).

Kalló, G., Emri, M., Varga, Z., Ujhelyi, B., Tőzsér, J., Csutak, A., Csősz, É.: Changes in the chemical barrier composition of tears in Alzheimer's disease reveal potential tear diagnostic biomarkers.
PLoS One. 11 (6), 1-14, 2016.

Tóth, F., Kádas, J., Mótyán, J., Tőzsér, J.: Effect of internal cleavage site mutations in human immunodeficiency virus type 1 capsid protein on its structure and function.
FEBS Open Bio. 6 (8), 847-859, 2016.

Márkus, B., Csősz, É., Tőzsér, J., Emri, M., Szabó, A., Redl, P., Tar, I., Kövér, Z., Olasz, L., Molnár, G., Piffkó, J., Barabás, P., Barabás, J., Márton, I.: Fehérje alapú szájüregi laphámrák (OSCC) biomarkerek azonosítása az Észak-Alföldi régióban gyűjtött nyálmintákból.
In: 17. Debreceni Fogászati Napok, Debreceni Egyetem Fogorvostudományi Kar, Debrecen, 98, 2016.

Tőzsér, J., Benkő, S.: Natural Compounds as Regulators of NLRP3 Inflammasome-Mediated IL-1[béta] Production.
Mediat. Inflamm. 2016 1-16, 2016.

Kalló, G., Emri, M., Varga, Z., Tőzsér, J., Csutak, A., Csősz, É.: Alterations in the chemical barrier components in tears of patients with Alzheimer's disease.
In: Molecules of life : book of abstracts. Ed.: Janko Kos, Natasa Poklar Ulrih, Slovenian Biochemical Society, Ljubljana, 259, 2015. ISBN: 9789619387917

Török, Z., Pető, T., Csősz, É., Tukacs, E., Molnár, Á., Berta, A., Tőzsér, J., Hajdu, A., Nagy, V., Domokos, B., Csutak, A.: Combined Methods for Diabetic Retinopathy Screening, Using Retina Photographs and Tear Fluid Proteomics Biomarkers.
J. Diabetes Res. 2015 1-8, 2015.

Csősz, É., Emri, G., Kalló, G., Tsaprailis, G., Tőzsér, J.: Highly abundant defense proteins in human sweat as revealed by targeted proteomics and label-free quantification mass spectrometry.
J. Eur. Acad. Dermatol. Venereol. 29 (10), 2024-2031, 2015.

Mahdi, M., Szojka, Z., Mótyán, J., Tőzsér, J.: Inhibition Profiling of Retroviral Protease Inhibitors Using an HIV-2 Modular System.
Viruses. 7 (12), 6152-6162, 2015.

Steiber, Z., Tőzsér, J., Silver, D., Jakab, A., Németh, G., Berta, A., Csutak, A.: Plasminogen activator inhibitor type 2 in human tears and blood during pregnancy.
Int. J. Ophthalmol. Eye Res. 3 (7), 121-125, 2015.

Kalló, G., Chatterjee, A., Tóth, M., Rajnavölgyi, É., Csutak, A., Tőzsér, J., Csősz, É.: Relative quantification of human [béta]-defensins by a proteomics approach based on selected reaction monitoring.
Rapid Commun. Mass Spectrom. 29 (18), 1623-1631, 2015.

Márkus, B., Perényi, K., Tőzsér, J., Csősz, É., Dombrádi, V.: Revealing the functions of protein phosphatase Z1 in Candida albicans with proteomic methods.
In: Hungarian Molecular Life Sciences 2015

Mahdi, M., Matúz, K., Tóth, F., Tőzsér, J.: A Modular System to Evaluate the Efficacy of Protease Inhibitors against HIV-2.
PLoS One. 9 (11), 1-13, 2014.

Deák, E., Csutak, A., Tőzsér, J., Csősz, É.: Citrullináció - mint lehetséges biomarker cukorbetegek és Alzheimer-kórosak könnymintáiban.
In: XIX. Bolyai Konferencia, [s.n.], Budapest, 28, 2014.

Csősz, É., Csutak, A., Kalló, G., Török, Z., Tőzsér, J.: Detection of tear protein biomarkers for diabetic retinopathy screening.
In: Abstract book / [s.n.], HUPO, Madrid, 393, 2014.

Deák, E., Csutak, A., Lábiscsák, P., Tőzsér, J., Csősz, É.: Könnyfehérjék citrullinációjának vizsgálata diabeteses és Alzheimer kóros betegekben.
In: Az ér- és kardiovaszkuláris betegségek patomechanizmusai, diagnosztikái, farmakológiai befolyásolhatóságuk az alapkutatás szintjén, MTA Debreceni Akadémiai Bizottság, Debrecen, 38, 2014.

Csősz, É., Csutak, A., Kalló, G., Emri, M., Lábiscsák, P., Márton, I., Tőzsér, J.: Selected reaction monitoring as a versatile tool for biomarker discovery.
Biokémia. 38 (3), 53, 2014.

Budai, M., Varga, A., Milesz, S., Tőzsér, J., Benkő, S.: Aloe vera downregulates LPS-induced inflammatory cytokine production and expression of NLRP3 inflammasome in human macrophages.
Mol. Immunol. 56 (4), 471-479, 2013.

Mótyán, J., Bagossi, P., Benkő, S., Tőzsér, J.: A molecular model of the full-length human NOD-like receptor family CARD domain containing 5 (NLRC5) protein.
BMC Bioinformatics. 14 (1), 1-11, 2013.

Csősz, É., Csutak, A., Kalló, G., Tőzsér, J.: Blood, sweat and tears: body fluid proteomics with emphasis on antimicrobial and immunomodulatory peptide type biomarkers.
In: Programme & Book of abstracts. Szerk.: Hohol Róbert, Heiszler Zsuzsanna, Diamond Congress Ltd., Budapest, 100, 2013.

Raran-Kurussi, S., Tőzsér, J., Cherry, S., Tropea, J., Waugh, D.: Differential temperature dependence of tobacco etch virus and rhinovirus 3C proteases.
Anal. Biochem. 436 (2), 142-144, 2013.

Louis, J., Tőzsér, J., Roche, J., Matúz, K., Aniana, A., Sayer, J.: Enhanced stability of monomer fold correlates with extreme drug resistance of HIV-1 protease.
Biochemistry. 52 (43), 7678-7688, 2013.

Budai, M., Danis, J., Becsei, Á., Varga, A., Csernoch, L., Tőzsér, J., Benkő, S.: Molecular differences of NLRP3 inflammasome activation in LPS-activated human monocyte-derived macrophage subtypes.
Front. Immunol. 4 1, 2013.

Varga, A., Budai, M., Milesz, S., Bácsi, A., Tőzsér, J., Benkő, S.: Ragweed pollen extract intensifies LPS-induced priming of NLRP3 inflammasome in human macrophages.
Immunology. 138 (4), 392-401, 2013.

Mótyán, J., Tóth, F., Tőzsér, J.: Research Applications of Proteolytic Enzymes in Molecular Biology.
Biomolecules. 3 (4), 923-942, 2013.

Török, Z., Pető, T., Csősz, É., Tukacs, E., Molnár, Á., Maros-Szabó, Z., Berta, A., Tőzsér, J., Hajdu, A., Nagy, V., Domokos, B., Csutak, A.: Tear fluid proteomics multimarkers for diabetic retinopathy screening.
BMC Ophthalmol. 13 (1), 1-8, 2013.

Medzihradszky-Fölkl, K., Tőzsér, J.: A hazai proteomikáról.
Biokémia. 36 (3-4), 105-106, 2012.

Tie, Y., Wang, Y., Boross, P., Chiu, T., Ghosh, A., Tőzsér, J., Louis, J., Harrison, R., Weber, I.: Critical differences in HIV-1 and HIV-2 protease specificity for clinical inhibitors.
Protein Sci. 21 (3), 339-350, 2012.

Matúz, K., Mótyán, J., Li, M., Wlodawer, A., Tőzsér, J.: Inhibition of XMRV and HIV-1 proteases by pepstatin A and acetyl-pepstatin.
FEBS J. 279 (17), 3276-3286, 2012.

Csutak, A., Török, Z., Tukacs, E., Maros-Szabó, Z., Csősz, É., Berta, A., Molnár, Á., Tőzsér, J., Nagy, V., Domokos, B., Hajdu, A.: Multimarkers for diabetic retinopathy screening.
Acta Ophthalmol. 90 (S249), S037, 2012.

Csutak, A., Silver, D., Tőzsér, J., Berta, A.: Oszoljon a homály!: a szaruhártya lézersebészete.
Termész. világa. 143 (7), 311-313, 2012.

Csősz, É., Boross, P., Csutak, A., Berta, A., Tóth, F., Póliska, S., Török, Z., Tőzsér, J.: Quantitative analysis of proteins in the tear fluid of patients with diabetic retinopathy.
Journal of Proteomics. 75 (7), 2196-2204, 2012.

Steiber, Z., Silver, D., Tőzsér, J., Bagossi, P., Jakab, A., Berta, A., Csutak, A.: Relationships between estradiol, progesterone, and plasminogen activator inhibitor longitudinally during normal human pregnancy.
Acta Ophthalmol. 90 (S249), T001, 2012.

Tőzsér, J., Berta, A., Csutak, A., Miklóssy, G.: Use of Urokinase Type Plasminogen Activator Inhibitors for the Treatment of Corneal Disorders.
[szabadalom]

Emri, T., Csősz, É., Tőzsér, J.: Fehérjebiotechnológia.
Digitális Tankönyvtár, Debrecen, 124 p., 2011.

Aradi, J., Balajthy, Z., Csősz, É., Scholtz, B., Szatmári, I., Tőzsér, J., Varga, T.: Molecular therapies.
University of Debrecen, Debrecen, 120 p., 2011.

Aradi, J., Balajthy, Z., Csősz, É., Scholtz, B., Szatmári, I., Tőzsér, J., Varga, T.: Molekuláris terápiák.
Debreceni Egyetem, Debrecen, 112 p., 2011.

Emri, T., Csősz, É., Tőzsér, J.: Protein Biotechnology.
University of Debrecen, Debrecen, 124 p., 2011.

Li, M., Gustchina, A., Matúz, K., Tőzsér, J., Namwong, S., Goldfarb, N., Dunn, B., Wlodawer, A.: Structural and biochemical characterization of the inhibitor complexes of xenotropic murine leukemia virus-related virus protease.
FEBS J. 278 (22), 4413-4424, 2011.

Austin, B., Tőzsér, J., Bagossi, P., Tropea, J., Waugh, D.: The substrate specificity of Metarhizium anisopliae and Bos taurus carboxypeptidases A: insights into their use as tools for the removal of affinity tags.
Protein Expr. Purif. 77 (1), 53-61, 2011.

Tőzsér, J., Berta, A., Csutak, A., Miklóssy, G.: Use of Urokinase Type Plasminogen Activator Inhibitors for the Treatment of Corneal Disorders.
[szabadalom]

Tőzsér, J.: Comparative Studies on Retroviral Proteases: Substrate Specificity.
Viruses. 2 147-165, 2010.

Berta, A., Csutak, A., Sperka, T., Tőzsér, J.: Process and kit for measuring the condition of the fibrinolitic system.
[szabadalom]

Sun, P., Austin, B., Tőzsér, J., Waugh, D.: Structural determinants of tobacco vein mottling virus protease substrate specificity.
Protein Sci. 19 (11), 2240-2251, 2010.

Csutak, A., Silver, D., Sperka, T., Kádas, J., Vereb, G., Berta, A., Tőzsér, J.: Urokinase down-regulation by aprotinin in rabbit corneal cells after photorefractive keratectomy.
Curr. Eye Res. 35 (9), 806-811, 2010.

Bagossi, P., Bander, P., Bozóki, B., Tőzsér, J.: Discovery and significance of new Human T-lymphotropic viruses: HTVL-3 and HTLV-4.
Expert Rev. Anti. Infect. Ther. 7 (10), 1235-1249, 2009.

Boross, P., Bagossi, P., Weber, I., Tőzsér, J.: Drug targets in human T-lymphotropic virus type 1 (HTLV-1) infection.
Inf. Dis. Drug Targets. 9 (2), 159-171, 2009.

Weber, I., Zhang, Y., Tőzsér, J.: HIV-1 protease and AIDS therapy.
In: Viral Proteases and Antiviral Protease Inhibitor Therapy. Proteases in Biology and Disease Vol. 8. Eds.: Lendeckel, U., Hooper, N. M, Springer, Netherlands, 25-45, 2009.

Zhang, D., Tőzsér, J., Waugh, D.: Molecular cloning, overproduction, purification and biochemical characterization of the p39 nsp2 protease domains encoded by three alphaviruses.
Protein Expr. Purif. 64 (1), 89-97, 2009.

Tőzsér, J., Berta, A., Csutak, A.: Peptidaldehid inhibitor használata a szem elülső szegmentjében lejátszódó urokináz mediálta proteolitikus degradációs folyamatok blokkolására = use of peptidaldehyde inhibitor for blocking urokinase mediated proteolytic degradation int he front segment of the eye.
[szabadalom]

Silver, D., Csutak, A., Berta, A., Tőzsér, J.: Plasminogen activator to prevent corneal and subepithelial haze after laser vision surgery.
[szabadalom]

Berta, A., Csutak, A., Sperka, T., Tőzsér, J.: Process and kit for measuring the condition of the fibrinolitic system.
[szabadalom]

Kovács, L., Alexa, A., Klement, É., Kókai, E., Tantos, Á., Gógl, G., Sperka, T., Medzihradszky-Fölkl, K., Tőzsér, J., Dombrádi, V., Friedrich, P.: Regulation of calpain B from Drosophila melanogaster by phosphorylation.
FEBS J. 276 (17), 4959-4972, 2009.

Tőzsér, J., Miklóssy, G., Berta, A., Csutak, A.: Rekombináns plazminogén aktivátorinhibitor-2 fúziós fehérje előállítása és szemcseppként történő alkalmazása korneális szaruhártya fekélyek gyógyításában = Process for producing plasminogen activator inhibitor-2 fusion protein and use thereof as eye drop for treating corneal ulcer.
[szabadalom]

Eizert, E., Bander, P., Bagossi, P., Sperka, T., Miklóssy, G., Boross, P., Weber, I., Tőzsér, J.: Amino acid preferences of retroviral proteases for amino-terminal positions in a type 1 cleavage site.
J. Virol. 82 (20), 10111-10117, 2008.

Benkő, S., Tőzsér, J., Miklóssy, G., Varga, A., Kádas, J., Csutak, A., Berta, A., Rajnavölgyi, É.: Constitutive and UV-B modulated transcription of Nod-like receptors and their functional partners in human corneal epithelial cells.
Mol. Vis. 14 (187-188), 1575-1583, 2008.

Kádas, J., Boross, P., Weber, I., Bagossi, P., Matúz, K., Tőzsér, J.: C-terminal residues of mature human T-lymphotropic virus type 1 protease are critical for dimerization and catalytic activity.
Biochem. J. 416 (3), 357-364, 2008.

Berta, A., Csutak, A., Sperka, T., Tőzsér, J.: Eljárás és kit a fibrinolitikus rendszer állapotának mérésére = Process and kit for measuring the condition of the fibrinolitic system.
[szabadalom]

Menéndez-Arias, L., Tőzsér, J.: HIV-1 protease inhibitors: effects on HIV-2 replication and resistance.
Trends Pharmacol. Sci. 29 (1), 42-49, 2008.

Miklóssy, G., Tőzsér, J., Kádas, J., Ishima, R., Louis, J., Bagossi, P.: Novel macromolecular inhibitors of human immunodeficiency virus-l protease.
Protein Eng. Des. Sel. 21 (7), 453-461, 2008.

Csutak, A., Silver, D., Tőzsér, J., Steiber, Z., Bagossi, P., Hassan, Z., Berta, A.: Plasminogen activator inhibitor in human tears after laser refractive surgery.
J. Cataract. Refract. Surg. 34 (6), 897-901, 2008.

Tie, Y., Kovalevsky, A., Boross, P., Wang, Y., Ghosh, A., Tőzsér, J., Harrison, R., Weber, I.: Atomic resolution crystal structures of HIV-1 protease and mutants V82A and I84V with saquinavir.
Proteins. 67 (1), 232-242, 2007.

Sperka, T., Miklóssy, G., Tie, Y., Bagossi, P., Zahuczky, G., Boross, P., Matúz, K., Harrison, R., Weber, I., Tőzsér, J.: Bovine leukemia virus protease: comparison with human T-lymphotropic virus and human immunodeficiency virus protease.
J. Gen. Virol. 88 (7), 2052-2063, 2007.

Varga, A., Bagossi, P., Tőzsér, J., Peitl, B., Szilvássy, Z.: Effect of experimental hypercholesterolaemia on K+ channel alpha-subunit mRNA levels in rabbit hearts.
Eur. J. Pharmacol. 562 (1-2), 130-131, 2007.

Olivares, I., Mulky, A., Boross, P., Tőzsér, J., Kappes, J., López-Galindez, C., Menéndez-Arias, L.: HIV-1 protease dimer interface mutations that compensate for viral reverse transcriptase instability in infectious virions.
J. Mol. Biol. 372 (2), 369-381, 2007.

Szilvássy, Z., Szaszkó, J., Döbrönte, R., Németh, J., Sári, R., Pankucsi, C., Varga, A., Tőzsér, J., Fésüs, L., Peitl, B.: Nitrate tolerance-induced deterioration of the ischemic adaptability of the heart.
BMC Pharmacol. 7 (Suppl.), A49, 2007.

Silver, D., Csutak, A., Berta, A., Tőzsér, J.: Plasminogen activator to prevent corneal and subepithelial haze after laser vision surgery.
[szabadalom]

Wang, Y., Tie, Y., Boross, P., Tőzsér, J., Ghosh, A., Harrison, R., Weber, I.: Potent new antiviral compound shows similar inhibition and structural interactions with drug resistant mutants and wild type HIV-1 protease.
J. Med. Chem. 50 (18), 4509-4515, 2007.

Peitl, B., Drimba, L., Döbrönte, R., Németh, J., Sári, R., Pankucsi, C., Varga, A., Fésüs, L., Tőzsér, J., Szilvássy, Z.: The possible link between insulin resistance and increased cardiovascular mortality.
BMC Pharmacol. 7 (Suppl.), A48, 2007.

Tőzsér, J., Weber, I.: The protease of human T-cell leukemia virus type-1 is a potential therapeutic target.
Curr. Pharm. Des. 13 (12), 1285-1294, 2007.

Csutak, A., Silver, D., Tőzsér, J., Berta, A.: Wound Healing, Haze and Urokinase Plasminogen Activator After Laser Vision Correction Surgery.
Johns Hopkins APL Tech. Dig. 27 (2), 198-207, 2007.

Fehér, A., Boross, P., Sperka, T., Miklóssy, G., Kádas, J., Bagossi, P., Oroszlan, S., Weber, I., Tőzsér, J.: Characterization of the murine leukemia virus protease and its comparison with the human immunodeficiency virus type 1 protease.
J. Gen. Virol. 87 (5), 1321-1330, 2006.

Sperka, T., Boross, P., Eizert, E., Tőzsér, J., Bagossi, P.: Effect of mutations on the dimer stability and the pH optimum of the human foamy virus protease.
Protein Eng. Des. Sel. 19 (8), 369-375, 2006.

Boross, P., Tőzsér, J., Bagossi, P.: Improved purification protocol for wild-type and mutant human foamy virus proteases.
Protein Expr. Purif. 46 (2), 343-347, 2006.

Tőzsér, J., Shulenin, S., Young, M., Briggs, C., Oroszlan, S.: Replication-dependent fitness recovery of Human immunodeficiency virus 1 harbouring mutations of Asn17 of the nucleocapsid protein.
J. Gen. Virol. 87 (4), 961-965, 2006.

Fang, B., Boross, P., Tőzsér, J., Weber, I.: Structural and kinetic analysis of caspase-3 reveals role for s5 binding site in substrate recognition.
J. Mol. Biol. 360 (3), 654-666, 2006.

Mitchell, M., Tőzsér, J., Princler, G., Lloyd, P., Auth, A., Derse, D.: Synthesis, processing, and composition of the virion-associated HTLV-1 reverse transcriptase.
J. Biol. Chem. 281 (7), 3964-3971, 2006.

Bagossi, P., Sperka, T., Fehér, A., Kádas, J., Zahuczky, G., Miklóssy, G., Boross, P., Tőzsér, J.: Amino Acid Preferences for a Critical Substrate Binding Subsite of Retroviral Proteases in Type 1 Cleavage Sites.
J. Virol. 79 (7), 4213-4218, 2005.

Liu, F., Boross, P., Tőzsér, J., Louis, J., Harrison, R., Weber, I.: Analysis of HIV-1 protease mutants to understand mechanisms of resistance.
FEBS J. 272 (Suppl1), 12, 2005.

Sperka, T., Pitlik, J., Bagossi, P., Tőzsér, J.: Beta-lactam compounds as apparently uncompetitive inhibitors of HIV-1 protease.
Bioorg. Med. Chem. Lett. 15 (12), 3086-3090, 2005.

Tőzsér, J., Tropea, J., Cherry, S., Bagossi, P., Copeland, T., Wlodawer, A., Waugh, D.: Comparison of the substrate specificity of two potyvirus proteases.
FEBS J. 272 (2), 514-523, 2005.

Liu, F., Boross, P., Wang, Y., Tőzsér, J., Louis, J., Harrison, R., Weber, I.: Kinetic, Stability, and Structural Changes in High-resolution Crystal Structures of HIV-1 Protease with Drug-resistant Mutations L24I, I50V, and G73S.
J. Mol. Biol. 354 (4), 789-800, 2005.

Tie, Y., Boross, P., Wang, Y., Gaddis, L., Liu, F., Chen, X., Tőzsér, J., Harrison, R., Weber, I.: Molecular basis for substrate recognition and drug resistance from 1.1 to 1.6 A angstroms resolution crystal structures of HIV-1 protease mutants with substrate analogs.
FEBS J. 272 (20), 5265-5277, 2005.

Bagossi, P., Horváth, G., Vereb, G., Szöllősi, J., Tőzsér, J.: Molecular modeling of nearly full-length ErbB2 receptor.
Biophys. J. 88 (2), 1354-1363, 2005.

Horváth, G., Bagossi, P., Vereb, G., Park, J., Tőzsér, J., Szöllősi, J.: The structure of ErbB2 receptor: an energy transfer and molecular modeling study.
FEBS J. 272 (Suppl1), 221, 2005.

Mahalingam, B., Wang, Y., Boross, P., Tőzsér, J., Louis, J., Harrison, R., Weber, I.: Crystal structures of HIV protease V82A and L90M mutants reveal changes in the indinavir-binding site.
Eur. J. Biochem. 271 (8), 1516-1524, 2004.

Bagossi, P., Kádas, J., Miklóssy, G., Boross, P., Weber, I., Tőzsér, J.: Development of a microtiter plate fluorescent assay for inhibition studies on the HTLV-1 and HIV-1 proteinases.
J. Virol. Methods. 119 (2), 87-93, 2004.

Nallamsetty, S., Kapust, R., Tőzsér, J., Cherry, S., Tropea, J., Copeland, T., Waugh, D.: Efficient site-specific processing of fusion proteins by tobacco vein mottling virus protease in vivo and in vitro.
Protein Expr. Purif. 38 (1), 108-115, 2004.

Tőzsér, J., Menéndez-Arias, L., Oroszlan, S.: Equine infectious anemia virus retropepsin.
In: Handbook of Proteolytic Enzymes, 2nd ed.. Eds.: Barrett, A. J., Rowlings, N. D., Woessner, J. F, Elsevier Science Ltd., London, 160-163, 2004.

Fehér, A., Boross, P., Sperka, T., Oroszlan, S., Tőzsér, J.: Expression of the murine leukemia virus protease in fusion with maltose-binding protein in Escherichia coli.
Protein Expr. Purif. 35 (1), 62-68, 2004.

Tőzsér, J., Shulenin, S., Louis, J., Copeland, T., Oroszlan, S.: In vitro processing of HIV-1 nucleocapsid protein by the viral proteinase: effects of amino acid substitutions at the scissile bond in the proximal zinc finger sequence.
Biochemistry. 43 (14), 4304-4312, 2004.

Menéndez-Arias, L., Tőzsér, J., Oroszlan, S.: Moloney murine leukemia virus retropepsin.
In: Handbook of Proteolytic Enzymes, 2nd ed.. Eds.: Barrett, A. J., Rowlings, N. D., Woessner, J. F, Elsevier Science Ltd., London, 176-178, 2004.

Menéndez-Arias, L., Tőzsér, J., Oroszlan, S.: Mouse mammary tumor virus retropepsin.
In: Handbook of Proteolytic Enzymes, 2nd ed.. Eds.: Barrett, A. J., Rowlings, N. D., Woessner, J. F, Elsevier Science Ltd., London, 174-176, 2004.

Kádas, J., Weber, I., Bagossi, P., Miklóssy, G., Boross, P., Oroszlan, S., Tőzsér, J.: Narrow Substrate Specificity and Sensitivity toward Ligand-binding Site Mutations of Human T-cell Leukemia Virus Type 1 Protease.
J. Biol. Chem. 279 (26), 27148-27157, 2004.

Csutak, A., Silver, D., Sperka, T., Kádas, J., Vereb, G., Berta, A., Tőzsér, J.: Urokinase down-regulation by aprotinin after photorefractive keratectomy in rabbit corneal epithelial cells.
Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 45 1415, 2004.

Csutak, A., Silver, D., Tőzsér, J., Hassan, Z., Berta, A.: Urokinase-Type Plasminogen Activator to Prevent Haze after Photorefractive Keratectomy, and Pregnancy as a Risk Factor for Haze in Rabbits.
Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 45 (5), 1329-1333, 2004.

Tőzsér, J., Bagossi, P., Zahuczky, G., Specht, S., Majoreva, E., Copeland, T.: Effect of caspase cleavage-site phosphorylation on proteolysis.
Biochem. J. 372 (1), 137-143, 2003.

Tőzsér, J., Shulenin, S., Kádas, J., Boross, P., Bagossi, P., Copeland, T., Nair, B., Sarngadharan, M., Oroszlan, S.: Human immunodeficiency virus type 1 capsid protein is a substrate of the retroviral proteinase while integrase is resistant toward proteolysis.
Virology. 310 (1), 16-23, 2003.

Csutak, A., Silver, D., Tőzsér, J., Facskó, A., Berta, A.: Plasminogen activator activity and inhibition in rabbit tears after photorefractive keratectomy.
Exp. Eye Res. 77 (6), 675-680, 2003.

Tőzsér, J., Oroszlan, S.: Proteolytic Events of HIV-1 Replication as Targets for Therapeutic Intervention.
Curr. Pharm. Design. 9 (22), 1803-1815, 2003.

Tőzsér, J.: Stages of HIV Replication and Targets for Therapeutic Intervention.
Curr. Top. Med. Chem. 3 (13), 1447-1457, 2003.

Csutak, A., Tőzsér, J., Hassan, Z., Silver, D., Berta, A.: A plazminogén aktivátor aktivitás változásának jelentősége a könnyben fotorefraktív excimer lézerkezelés (PRK) után.
Szemészet. 139 (1), 61-65, 2002.

Mahalingam, B., Boross, P., Wang, Y., Louis, J., Fischer, C., Tőzsér, J., Harrison, R., Weber, I.: Combining mutations in HIV-1 protease to understand mechanisms of resistance.
Proteins. 48 (1), 107-116, 2002.

Fehér, A., Weber, I., Bagossi, P., Boross, P., Mahalingam, B., Louis, J., Copeland, T., Torshin, I., Harrison, R., Tőzsér, J.: Effect of sequence polymorphism and drug resistance on two HIV-1 Gag processing sites.
Eur. J. Biochem. 269 (16), 4114-4120, 2002.

Csutak, A., Tőzsér, J., Hassan, Z., Silver, D., Berta, A.: Fotorefraktív excimer lézerkezelést (PRK) követő corneális stromahomályok.
Endosc. Minim. Invazív Ter. 5 (2), 19-22, 2002.

Kapust, R., Tőzsér, J., Copeland, T., Waugh, D.: The P1' specificity of tobacco etch virus protease.
Biochem. Biophys. Res. Commun. 294 (5), 949-955, 2002.

Csutak, A., Silver, D., Tőzsér, J., Hassan, Z., Berta, A.: Urokinase-type plasminogen activator to prevent haze and pregnancy as a risk factor for haze after photorefractive keratectomy in rabbits.
Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 43 U1199, 2002.

Gáspár, R., Bagossi, P., Bene, L., Matkó, J., Szöllősi, J., Tőzsér, J., Fésüs, L., Waldmann, T., Damjanovich, S.: Clustering of class I HLA oligomers with CD8 and TCR: three-dimensional models based on fluorescence resonance energy transfer and crystallographic data.
J. Immunol. 166 (8), 5078-5086, 2001.

Ishima, R., Ghirlando, R., Tőzsér, J., Gronenborn, A., Torchia, D., Louis, J.: Folded Monomer of HIV-1 Protease.
J. Biol. Chem. 276 (52), 49110-49116, 2001.

Tőzsér, J.: HIV inhibitors: problems and reality.
Ann. NY Acad. Sci. 946 145-159, 2001.

Kapust, R., Tőzsér, J., Fox, J., Anderson, D., Cherry, S., Copeland, T., Waugh, D.: Tobacco etch virus protease: mechanism of autolysis and rational design of stable mutants with wild-type catalytic proficiency.
Protein Eng. Des. Sel. 14 (12), 993-1000, 2001.

Silver, D., Csutak, A., Tőzsér, J., Berta, A.: Chemical kinetic model of plasminogen activator activityin corneal wound healing.
Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 41 (4), S908, 2000.

Zahuczky, G., Boross, P., Bagossi, P., Emri, G., Copeland, T., Oroszlan, S., Louis, J., Tőzsér, J.: Cloning of the bovine leukemia virus proteinase in Escherichia coli and comparison of its specificity to that of human T-cell leukemia virus proteinase.
Biochim. Biophys. Acta Prot. Struct. Mol. Enzym. 1478 (1), 1-8, 2000.

Tőzsér, J., Zahuczky, G., Bagossi, P., Louis, J., Copeland, T., Oroszlan, S., Harrison, R., Weber, I.: Comparison of the substrate specificity of the human T-cell leukemia virus and human immunodeficiency virus proteinases.
Eur. J. Biochem. 267 (20), 6287-6295, 2000.

Louis, J., Weber, I., Tőzsér, J., Clore, M., Gronenborn, A.: HIV-I protease: maturation, enzyme specificity, and drug resistance.
Adv. Pharmacol. 49 111-146, 2000.

Csutak, A., Silver, D., Tőzsér, J., Hassan, Z., Berta, A.: Plasminogen activator activity in rabbit tears after excimer laser photorefractive keratectomy.
Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 41 (4), S69, 2000.

Csutak, A., Tőzsér, J., Békési, L., Hassan, Z., Berta, A., Silver, D.: Plasminogen activator activity in tears after excimer laser photorefractive keratectomy.
Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 41 (12), 3743-3747, 2000.

Briggs, C., Ott, D., Coren, L., Oroszlan, S., Tőzsér, J.: Comparison of the effect of FK506 and cyclosporin A on virus production in H9 cells chronically and newly infected by HIV-1.
Arch. Virol. 144 (11), 2151-2160, 1999.

Tőzsér, J., Bagossi, P., Boross, P., Louis, J., Majerova, E., Oroszlan, S., Copeland, T.: Effect of serine and tyrosine phosphorylation on retroviral proteinase substrates.
Eur. J. Biochem. 265 (1), 423-429, 1999.

Boross, P., Bagossi, P., Copeland, T., Oroszlan, S., Louis, J., Tőzsér, J.: Effect of substrate residues on the P2' preference of retroviral proteinases.
Eur. J. Biochem. 264 (3), 921-929, 1999.

Fenyőfalvi, G., Bagossi, P., Copeland, T., Oroszlan, S., Boross, P., Tőzsér, J.: Expression and characterization of human foamy virus proteinase.
FEBS Lett. 462 (3), 397-401, 1999.

Bagossi, P., Zahuczky, G., Tőzsér, J., Weber, I., Harrison, R.: Improved parameters for generating partial charges: correlation with observed dipole moments.
J. Mol. Model. 5 (9), 143-152, 1999.

Skuta, G., Fischer, G., Janáky, T., Kele, Z., Szabó, P., Tőzsér, J., Sumegi, B.: Molecular mechanism of the short-term cardiotoxicity caused by 2',3'-dideoxycytidine (ddC): modulation of reactive oxygen species levels and ADP-ribosylation reactions.
Biochem. Pharmacol. 58 (12), 1915-1925, 1999.

Gergely, P., Dombrádi, V., Tőzsér, J., Fésüs, L.: Posttranslational modification of proteins.
In: Biochemistry and molecular biology : I. molecular biology. Ed.: by László Fésüs, Nyomdaipari Szolgáltató KKT, Debrecen, 1-25, 1999.

Louis, J., Oroszlan, S., Tőzsér, J.: Stabilization from Autoproteolysis and Kinetic Characterization of the Human T-cell Leukemia Virus Type 1 Proteinase.
J. Biol. Chem. 274 (10), 6660-6666, 1999.

Bagossi, P., Cheng, Y., Oroszlan, S., Tőzsér, J.: Comparison of the specificity of homo- and heterodimeric linked HIV-1 and HIV-2 proteinase dimers.
Protein Eng. Des. Sel. 11 (6), 439-445, 1998.

Tőzsér, J., Menéndez-Arias, L., Oroszlan, S.: Equine infectious anemia virus retropepsin.
In: Handbook of Proteolytic Enzymes. Ed.: Barrett, A. J, Academic Press, New York, 932-935, 1998.

Tőzsér, J., Berta, A.: Lactate dehydrogenase activity in pathological human tears obtained with glass capillaries correlates with the albumin content.
Int. Ophthalmol. 22 (5), 289-292, 1998.

Menéndez-Arias, L., Tőzsér, J., Oroszlan, S.: Moloney murine leukemia virus retropepsin.
In: Handbook of Proteolytic Enzymes. Ed.: Barrett, A. J, Academic Press, New York, 946-949, 1998.

Menéndez-Arias, L., Tőzsér, J., Oroszlan, S.: Mouse mammary tumor virus retropepsin.
In: Handbook of Proteolytic Enzymes. Ed.: Barrett, A. J, Academic Press, New York, 944-946, 1998.

Takács, L., Boross, P., Tőzsér, J., Módis, L., Berta, A.: Transforming growth factor-beta induced protein, betaIG-H3, is present in degraded form and altered localization in lattice corneal dystrophy type I..
Exp. Eye Res. 66 (6), 739-745, 1998.

Tőzsér, J., Yin, F., Cheng, Y., Bagossi, P., Weber, I., Harrison, R., Oroszlan, S.: Activity of Tethered Human Immunodeficiency Virus 1 Protease Containing Mutations in the Flap Region of One Subunit.
Eur. J. Biochem. 244 (1), 235-241, 1997.

Tőzsér, J.: Specifity of retroviral proteinases based on substrates containing tyrosine and proline at the site of cleavage.
Pathol. Oncol. Res. 3 (2), 142-146, 1997.

Tőzsér, J., Bagossi, P., Weber, I., Louis, J., Copeland, T., Oroszlan, S.: Studies on the Symmetry and Sequence Context Dependence of the HIV-1 Proteinase Specificity.
J. Biol. Chem. 272 (27), 16807-16814, 1997.

Bagossi, P., Cheng, Y., Oroszlan, S., Tőzsér, J.: Activity of linked HIV-1 proteinase dimers containing mutations in the active site region.
Protein Eng. Des. Sel. 9 (11), 997-1003, 1996.

Ajzner, É., Aradi, J., Dux, L., Fésüs, L., Fischer, J., Muszbek, L., Punyiczki, M., Sándor, A., Sümegi, B., Szondy, Z., Tőzsér, J.: Biokémia sillabusz orvostanhallgatóknak.
Nyomdaipari Szolgáltató Kft, Debrecen, 696 p., 1996.

Tőzsér, J., Bagossi, P., Weber, I., Copeland, T., Oroszlan, S.: Comparative studies on the substrate specificity of avian myeloblastosis virus proteinase and lentiviral proteinases.
J. Biol. Chem. 271 (12), 6781-6788, 1996.

Briggs, C., Tőzsér, J., Oroszlan, S.: Effect of cyclosporin A on the replication cycle of human immunodeficiency virus type 1 derived from H9 and Molt-4 producer cells.
J. Gen. Virol. 77 (Pt12), 2963-2967, 1996.

Bogáti, M., Pócsi, I., Maticsek, J., Boross, P., Tőzsér, J., Szentirmai, A.: NADP-specific glutamate dehydrogenase of Penicillium chrysogenum has a homohexamer structure.
J. Basic Microbiol. 36 (5), 371-375, 1996.

Nógrády, N., Pócsi, I., Katona, É., Jeney, V., Boross, P., Tőzsér, J., Fachet, J., Szentirmai, A.: Soluble cell-bound and extracellular cyclodextrin glycosyltransferases of Bacillus macerans show identical enzymological characteristics and antigenicity.
J. Basic Microbiol. 36 (5), 335-340, 1996.

Pitlik, J., Bagossi, P., Jekő, J., Tőzsér, J.: Synthesis of cephalosporin oligopeptides as potential proteinase inhibitors.
Pharmazie. 51 (10), 700-704, 1996.

Weber, I., Tőzsér, J., Wu, J., Friedman, D., Oroszlan, S.: Molecular model of equine infectious anemia virus proteinase and kinetic measurements for peptide substrates with single amino acid substitutions.
Biochemistry. 32 (13), 3354-3362, 1993.

Tőzsér, J., Friedman, D., Weber, I., Bláha, I., Oroszlan, S.: Studies on the substrate specificity of the proteinase of equine infectious anemia virus using oligopeptide substrates.
Biochemistry. 32 (13), 3347-3353, 1993.

Oroszlan, S., Tőzsér, J., Weber, I.: The Proteinases of Bovine Leukaemia and Equine Infectious Anaemia Viruses.
Int. Antiviral News. 1 22-23, 1993.

Tőzsér, J., Oroszlan, S.: A HIV proteinázok specifitása.
Biokémia. 14 169-174, 1992.

Punyiczki, M., Berta, A., Tőzsér, J.: Determination of collagenolytic activity in human tears by microtiter method.
Clin. Chem. Enzym. Comns. 4 429-437, 1992.

Tőzsér, J., Weber, I., Gustchina, A., Bláha, I., Copeland, T., Louis, J., Oroszlan, S.: Kinetic and modeling studies of S3-S3' subsites of HIV proteinases.
Biochemistry. 31 (20), 4793-4800, 1992.

Bláha, I., Tőzsér, J., Kim, Y., Copeland, T., Oroszlan, S.: Solid phase synthesis of the proteinase of bovine leukemia virus Comparison of its specificity to that of HIV-2 proteinase.
FEBS Lett. 309 (3), 389-393, 1992.

Tőzsér, J., Bláha, I., Copeland, T., Wondrak, E., Oroszlan, S.: Comparison of the HIV-1 and HIV-2 proteinases using oligopeptide substrates representing cleavage sites in Gag and Gag-Pol polyproteins.
FEBS Lett. 281 (1-2), 77-80, 1991.

Berta, A., Tőzsér, J., Holly, F.: Multilevel inhibition of proteases in tears: changing concepts in and practical approach for the protease-inhibitor treatment of corneal ulcers.
In: Lacrimal System. Eds.: Van Bijsterveld, O. P., Lemp, M. A., Spinelli, D, Kugler Publications BV, Amstelveen, 21-26, 1991.

Berta, A., Tőzsér, J.: Plasminogen activator and plasminogen activator inhibitor determinations in the tears of patients with keratoconjunctivitis sicca and Sjögren's syndrome.
In: New frontiers in ophthalmology. Ed.: Khoo, C. Y. et al, Elsevier Science Publishers, Amsterdam, 777-779, 1991.

Tőzsér, J., Berta, A.: Plasminogen activator inhibitors in human tears.
Acta Ophthalmol. 69 (4), 426-431, 1991.

Tőzsér, J., Gustchina, A., Weber, I., Bláha, I., Wondrak, E., Oroszlan, S.: Studies on the role of the S4 substrate binding site of HIV proteinases.
FEBS Lett. 279 (2), 356-360, 1991.

Bláha, I., Nemec, J., Tőzsér, J., Oroszlan, S.: Synthesis of homologous peptides using fragment condensation: analogs of an HIV proteinase substrate.
Int. J. Pept. Protein Res. 38 (5), 453-458, 1991.

Berta, A., Holly, F., Tőzsér, J., Holly, T.: Tear plasminogen activators - indicators of epithelial cell destruction. The effect of scraping, n-heptanol debridement, and alkali burn of the cornea on the plasminogen activator activity of rabbit tears.
Int. Ophthalmol. 15 (6), 363-369, 1991.

Copeland, T., Bláha, I., Tőzsér, J., Oroszlan, S.: Totally synthetic retroviral proteins: proteases and nucleic acid binding proteins.
In: Peptides: Chemistry and Biology. Eds.: Smith, J. A., Rivier, J. E, Escom, The Netherlands, 717-718, 1991.

Berta, A., Tőzsér, J., Holly, F.: Determination of plasminogen activator activities in normal and pathological human tears: the significance of tear plasminogen activators in the inflammatory and traumatic lesions of the cornea and the conjunctiva.
Acta Ophthalmol. 68 508-514, 1990.

Tőzsér, J., Hamvas, A., Rády, P., Kertai, P., Elődi, P.: Plazminogén aktivátor és plazminszerű amidolitikus aktivitás patkányok kísérletes tumoraiban.
Kísérl. Orvostud. 42 (1), 1-5, 1990.

Copeland, T., Wondrak, E., Tőzsér, J., Roberts, M., Oroszlan, S.: Substitution of proline with pipecolic acid at the scissile bond converts a peptide substrate of HIV proteinase into a selective inhibitor.
Biochem. Biophys. Res. Commun. 169 (1), 310-314, 1990.

Tőzsér, J., Marsalkó, T., Punyiczki, M., Elődi, P.: The enzyme capable to cleave trypsin active site titrant as substrate is a carboxylesterase with electrophoretic mobility similar to albumin.
Acta Biochim. Biophys. Hung. 25 (1-2), 57-65, 1990.

Oroszlan, S., Tőzsér, J.: The retroviral proteinases.
Virology. 1 369-378, 1990.

Berta, A., Tőzsér, J., Punyiczki, M.: The role of the plasminogen activator-plasmin system of human tears in anterior segment pathology.
In: Lacriaml System. Eds.: Miglior M., Spinelli D., Fabbri G, Kugler and Ghedini, Amsterdam, 115-120, 1990.

Tőzsér, J., Berta, A.: Urokinase-type plasminogen activator in rabbit tears: comparison withhuman tears.
Exp. Eye Res. 51 33-37, 1990.

Berta, A., Vámosi, P., Tőzsér, J.: Eine Neue Methode Zur Semiquantitativen Alpha-1-Antitrypsinbestimmung In Der Menschlichen Tränenflüssigkeit = A new method for semi-quantitative alpha 1-antitrypsin determination in human tear fluid [].
Fortschr. Ophthalmol. 86 (6), 773-776, 1989.

Tőzsér, J., Berta, A., Punyiczki, M.: Plasminogen activator activity and plasminogen independent amidolytic activity in tear fluid from healthy persons and patients with anterior segment inflammation.
Clin. Chim. Acta. 183 (3), 323-331, 1989.

Tőzsér, J., Hamvas, A., Rády, P., Kertai, P., Elődi, P.: Plasminogen activator and plasmin-like activities in experimental rat tumours.
Acta Biochim. Biophys. Hung. 24 (1-2), 119-128, 1989.

Berta, A., Punyiczki, M., Tőzsér, J.: Collagenase in normal and pathological tears determined by microtiter plate method.
In: Ophthalmology today: proceedings of the VIIIth Congress of the European Society of Ophthalmology. Ed.: L. N. Ferraz de Oliveira, Elsevier Science Publishers, Amsterdam, 503-506, 1988.

Punyiczki, M., Berta, A., Tőzsér, J.: Study of neutral proteinases of human tear samples using gels containing copolymerized substrates.
Clin. Chem. Enzym. Comns. 1 (2), 115-124, 1988.

Tőzsér, J., Szabó Cs., G., Pozsgay, M., Aurell, L., Elődi, P.: Active centre studies on bovine pancreatic chymotrypsin with tripeptidyl-p-nitroanilide substrates.
Acta Biochim. Biophys. Hung. 21 (4), 335-348, 1986.

Tőzsér, J.: A pankreász és leukocita kimotripszin szubsztrátspecifitásának vizsgálata szintetikus szubsztrátokkal.
Biokémia. 10 75-78, 1986.

Szabó Cs., G., Tőzsér, J., Aurell, L., Elődi, P.: Mapping of the substrate binding site of human leukocyte chymotrypsin (cathepsin G) using tripeptidyl-p-nitroanilide substrates.
Acta Biochim. Biophys. Hung. 21 (4), 349-362, 1986.

Farkas, E., Tőzsér, J., Gergely, A.: Vizsgálatok az átmenetifém-peptid komplexek körében, XI.: Az L-szeril-glicin komplexképző sajátságai.
Magy. Kém. F. 92 (2), 49-54, 1986.